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Earth of fire

Actualité volcanique, Article de fond sur étude de volcan, tectonique, récits et photos de voyage

Publié le par Bernard Duyck
Publié dans : #Actualités volcaniques

Il y a trois milliards d'années, les premières traces de vie sont apparues dans des environnements extrêmes comme les évents géothermaux, les geysers et sources chaudes. Dans de hautes températures, les éléments de base du code génétique et de notre complexité cellulaire se sont mis en place.

Ensuite, les glaciations ont fait chuter les températures ... comment la vie primitive s'est -elle adaptée pour surmonter ce handicap ?

 

Yellowstone National Park, Beauty pool  - Le gradient de couleur d'une source chaude reflète la capacité de survie des bactéries à différentes températures - photo © Bernard Duyck

Yellowstone National Park, Beauty pool - Le gradient de couleur d'une source chaude reflète la capacité de survie des bactéries à différentes températures - photo © Bernard Duyck

Une explication vient d'être trouvée sur le mode d'adaptation des enzymes, catalyseurs cellulaires, au froid, et à une baisse de la vitesse de catalyse.

En analysant le code génétique de milliers de bactéries, les scientifiques ont pu créer un arbre évolutionnaire et tirer des enseignements sur la structure d'un enzyme : l'adénylate kynase / ADK, depuis ses formes archaïques jusqu'à sa forme moderne.

L'adénylate kinase (ou encore myokinase) est une enzyme de type phosphotransférase qui catalyse l'interconversion des nucléotides de l'adénine (ATP, ADP et AMP) et qui joue un rôle important dans l'homéostasie énergétique cellulaire. Elle catalyse la réaction : 2 ADP ⇔ ATP + AMP.

Modèle 3D de surface de l'adénylate kinase dans le complexe avec le bis (adénosine) théraphosphate (ADP-ADP) après l'APB 2C95. Le centre actif est coloré en jaune, le site de liaison ATP est vert. Ref .: G.Bunkoczi et al. / Structure de l'adénylate kinase 1 dans le complexe avec p1, p4-di (adénosine) tétraphosphate.

Modèle 3D de surface de l'adénylate kinase dans le complexe avec le bis (adénosine) théraphosphate (ADP-ADP) après l'APB 2C95. Le centre actif est coloré en jaune, le site de liaison ATP est vert. Ref .: G.Bunkoczi et al. / Structure de l'adénylate kinase 1 dans le complexe avec p1, p4-di (adénosine) tétraphosphate.

Cette enzyme a subi des modifications génétiques qui lui ont permis de rester active malgré les pertes en énergie dues au refroidissement de la terre.

Dorothy Kern, professeur de biochimie à la Brandeis University / Massachusetts, a pu créer une "super-enzyme" : un ADK capable de survivre aussi bien en climat chaud que froid ... une molécule de transition capable de s'adapter, comme la vie, à un environnement changeant.

L'existence d'une telle super-enzyme réfute une théorie de longue date selon laquelle l'augmentation de l'activité enzymatique est contrebalancée par une stabilité chimique réduite. Les super-enzymes étaient très actifs, mais ne se sont pas développés plus instables, suggérant une adaptabilité plus grande qu'admise auparavant. Elles illustrent, au niveau de l'évolution moléculaire, un processus de pression active au lieu d'une dérive passive.

Yellowstone NP - Grand Prismatic et sa palette de couleurs, de thermophiles adaptés aux différentes températures - photo © Bernard Duyck

Yellowstone NP - Grand Prismatic et sa palette de couleurs, de thermophiles adaptés aux différentes températures - photo © Bernard Duyck

Sources :

- Science – AAAS - Evolutionary drivers of thermoadaptation in enzyme catalysis – Vy Nguyen & al. 20 Jan 2017: Vol. 355, Issue 6322, pp. 289-294 – link

- Brandeis Now – enzyme evolution – link
 

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